N‐terminal region of Proteus mirabilis glutathione transferase is not homologous to mammalian and plant glutathione transferases

FEBS Letters

Barra, D.³  Di Ilio, C.²  Aceto, A.²  Caccuri, A.M.⁴  Federici, G.⁴  Allocati, N.¹  Piccolomini, R.¹ 

[1] Istituto di Medicina Sperimentale, Cattedra di Microbiologia, Università di Chieti, Roma, Italy;Istituto di Scienze Biochimiche e, Cattedra di Microbiologia, Università di Chieti, Roma, Italy;Dipartimento di Scienze Biochimiche e Centro di Biologia Molecolare del Consiglio Nazionale delle Ricerche, Università La Sapienza, Roma, Italy;Dipartimento di Biologia, Università Tor Vergata, Roma Italy

关键词: Glutathione transferase;    N-terminal sequence;    Bacteria;    Fingerprint;   

DOI  :  10.1016/0014-5793(89)80684-2

学科分类：生物化学/生物物理

来源: John Wiley & Sons Ltd.

【 摘 要 】

The N-terminal amino acid sequence of glutathione transferase, Pm-GST-6.0, purified from Proteus mirabilis [(1988) Biochem. J. 255, 971–975] up to residue 38 and a comparative peptide fingerprint are reported. No obvious homology with the sequences of alpha, pi and mu classes of mammalian glutathione transferases as well as with those of plant glutathione transferases has been noted. These results suggest that the classification so far adopted for glutathione transferases cannot be extended to the bacterial enzyme.

【 授权许可】

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