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Ciência e Agrotecnologia
Efeito do inibidor de protease Kunitz sobre níveis de lipoxigenases em sementes de soja
Josie Gomes De Almeida Barros2  Rita Maria Alves De Moraes1  Newton Deniz Piovesan1  Everaldo Gonçalves De Barros1  Maurilio Alves Moreira1 
[1],Universidade Federal de Viçosa Instituto de Biotecnologia Aplicada a Agropecuária Viçosa MG
关键词: Glycine max;    tripsina;    proteína;    atividade enzimática;    KTI;    Glycine max;    trypsin;    protein;    enzymatic activity;    KTI;   
DOI  :  10.1590/S1413-70542008000400014
来源: SciELO
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【 摘 要 】
As lipoxigenases (LOX) são responsáveis pelo "beany flavor", sabor característico da soja [Glycine max. (L.) Merrill], que é o maior obstáculo ao consumo da soja nos países ocidentais. O inibidor de tripsina Kunitz (KTI) é responsável por 80% da inibição da atividade tríptica, além de provocar hiperplasia pancreática em animais monogástricos. Essas duas características são muito importantes em programas de melhoramento que visam à melhoria da qualidade da soja. Objetivou-se, neste trabalho verificar o efeito do inibidor de protease (KTI), sobre níveis de LOX em sementes de soja, nos seguintes genótipos: KTI+/LOX+, KTI+/LOX-, KTI-/LOX+ e KTI-/LOX-. As LOXs foram identificadas por teste colorimétrico, atividade enzimática e eletroforese em gel de poliacrilamida. O teor de proteína foi quantificado pelo método do ácido bicinconínico para determinação da atividade específica de LOX. Observou-se que, para o genótipo KTI+/LOX+, a atividade específica de LOX 1 foi alta, variando de 177,92 a 206,94 UA/mg de proteína e para LOX 3 variou de 17,90 a 19,85 UA/mg de proteína; para KTI+/LOX- e KTI-/LOX- não foi detectada atividade de LOX e que para o genótipo KTI-/LOX+ a atividade específica para LOX 1 variou de 117,24 a 124,64 UA/mg de proteína, e de 17,35 a 20,29 UA/mg de proteína para LOX 3. Houve uma redução de 40% na atividade específica de LOX1 e de 1% para LOX 3, no genótipo KTI-/LOX+, quando comparados ao KTI+/LOX+. Esses resultados comprovam uma associação negativa entre o inibidor de tripsina Kunitz e a atividade de lipoxigenases.
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